2,3 difosfoglycerat (2,3 DPG) är en förening härledd från en mellanprodukt av glykolys; den är särskilt koncentrerad till erytrocytnivån, eftersom de röda blodkropparna - som saknar mitokondrier - utnyttjar den anaeroba laktacidmetabolismen (homolaktisk jäsning av glukos) för att få energi.
Hemoglobin är ett tetrameriskt protein, som består av fyra subenheter, två alfa och två beta, var och en består av en proteindel (globin) och en hem (protetisk grupp som binder syre). 2,3-difosfoglyceratet fäster vid Betakedjorna och komprimerar dem och minskar hemoglobins affinitet för syre.
Bindningen av 2,3 DPG till hemoglobinet sker när det är i deoxygenerad form, medan det löses upp i lungan genom bindningen av hemoglobinet med syret. Faktum är att när hemoglobinet når vävnaderna, p -kedjorna är de första som släpper ut syret och denna förlust innebär en förskjutning av monomererna från mitten. Så snart den inre hydrofila kaviteten öppnas, kommer DPG in och binder till tetrameren som bildar heteropolära bindningar mellan dess negativt laddade grupper och lysinet och histidinet rester av kedjorna Beta, positivt laddade Den stabiliserade strukturen kan också frigöra syret i de två a -kedjorna. I lungorna sker dock den omvända processen; vid högt syrgastryck är a-kedjorna de första som binder den och DPG: n "pressas" och utvisas från tetrameren, vilket möjliggör en lättare syre-β-kedjebindning.
2,3 -bisfosfoglyceratet kan inte binda till fetalt hemoglobin, eftersom denna molekyl saknar de B -kedjor med vilka 2,3 DPG binds. Detta förklarar den större affiniteten för syre hos fosterhemoglobin än moderns hemoglobin, karakteristik som gör att fosterblodet kan extrahera syre från moderblodet.
