Peptidbindningen är en kovalent bindning som upprättas mellan två molekyler, när karboxylgruppen i den ena reagerar med den andra aminogruppen genom en kondensationsreaktion (eller dehydrering, vilket leder - det vill säga - till eliminering av en vattenmolekyl) .
Vanligtvis bildas peptidbindningen mellan två aminosyror, vilket resulterar i en dipeptid.
Eftersom en dipeptid i sin molekyl fortfarande innehåller en amino- och en karboxigrupp kan den bilda en peptidbindning med en tredje aminosyra, vilket ger upphov till en tripeptid, och så vidare. När antalet aminosyror är relativt litet kallas det oligopeptid, medan om antalet aminosyror ökar kallas det polypeptid eller protein.
I verkligheten, trots figuren, är peptidbindningen inte av den enkla typen, utan har en 60% enkelbindningskaraktär och 40% en dubbelbindningskaraktär.
I levande organismer katalyseras bildandet av peptidbindningen av ett enzym - kallat peptidyltransferas - som finns i den stora subenheten av ribosomer.
Proteinerna som introduceras i kosten består också av aminosyrakedjor som är förenade med peptidbindningar. Under matsmältningen bryts dessa bindningar av särskilda enzymer (peptidaser) som finns i magsaften och bukspottkörteln. De enda aminosyrorna, när de en gång har absorberats av tarmen, passerar från blodet och tas upp av cellerna - särskilt de lever - som förenar dem genom nya peptidbindningar för att bilda de proteiner de behöver (inte bara strukturella utan också hormonella, enzymatiska , etc. Faktum är att det i naturen finns ett stort antal proteiner, med olika fysikalisk -kemiska egenskaper, som härrör från de olika egenskaperna hos de 20 vanliga aminosyrorna och från hur de kombineras i polypeptidkedjan. Tänk bara att ett protein på 100 aminosyror, därför relativt små, kan den bestå av 20100 = 1,27 x 10130 möjliga polypeptidkedjor.Instruktionerna för att bygga rätt aminosyrakedja finns i individens genom.
