Redigerad av Dr Giovanni Chetta
ECM beskrivs generellt som att det består av flera stora klasser av biomolekyler:
- Strukturella proteiner (kollagen och elastin)
- Specialiserade proteiner (fibrillin, fibronektin, laminin etc.)
- Proteoglykaner (aggrecaner, syndecaner) och glusaminoglykaner (hyaluronaner, kondroitinsulfater, heparansulfater, etc.)
Strukturella proteiner
Kollagener bildar den mest representerade familjen av glykoproteiner i djurriket. De är de mest närvarande proteinerna i den extracellulära matrisen (men inte de viktigaste) och är de grundläggande beståndsdelarna i korrekta bindväv (brosk, ben, fascia, senor, ligament).
Det finns minst 16 olika typer av kollagen, varav typ I, II och III är de mest närvarande på nivån för de typiska fibrillerna (typ IV bildar ett slags retikulum som representerar huvudkomponenten i de basala skikten).
Kollagener syntetiseras mestadels av fibroblaster, men epitelceller kan också syntetisera dem.
Kollagenfibrer interagerar kontinuerligt med en enorm mängd andra molekyler i den extracellulära matrisen, vilket utgör en biologisk kontinuum som är grundläggande för cellens liv. De associerade kollagenerna i fibriller spelar en dominerande roll i bildandet och underhållet av strukturer som kan motstå spänningskrafter, är nästan oelastisk (glukosaminglykaner utför en motståndskraft mot kompression). På något sätt produceras och metaboliseras kollagen på nytt som en funktion av den mekaniska belastningen och dess viskoelastiska egenskaper, vilket vi kommer att se i avsnittet "Viskoelasticitet hos fascia ", en stor inverkan på människans hållning. Som en ytterligare demonstration av kollagens förmåga att förändras beroende på miljöpåverkan, förutsatt att t.ex. varierande grader av styvhet, elasticitet och motstånd, det finns kollagener, definierade med termen FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple helices) som kan fungera funktionellt som proteoglykaner (beskrivs i stycket "Glukosaminoglykaner och proteoglykaner").
Kollagenfibrerna har tack vare sin beläggning av PG / GAG (proteoglykaner / glukosaminoglykaner) egenskaper hos biosensorer och bioledare: de relativa elektriska laddningarna resulterar i en större förmåga att binda vatten och utbyta joner, därför en större elektrisk kapacitet.
Vi vet att varje mekanisk kraft som kan generera en strukturell deformation spänner de intermolekylära bindningarna och producerar ett litet elektriskt flöde, det vill säga piezoelektrisk ström (Athenstaedt, 1969). I sådana fall fördelar kollagenfibrerna de positiva laddningarna på deras konvexa yta och de negativa på den konkava ytan, och transformeras därmed till halvledare (de tillåter elektronflöde på deras envägsyta). Eftersom den piezoelektriska energin (liksom den pyroelektriska energin som alstras av termiska påfrestningar) neutraliseras av de cirkulerande jonerna på mycket kort tid (ca. 10-7-10-9 sekunder), är PG / GAG: s placering på signalen är avgörande för spridningen av signalytan på fibrillerna, så att den fungerar som "repeterare" av den elektriska impulsen. I synnerhet en longitudinell periodicitet på ca. 64 nm (som under det optiska mikroskopet framträder som en rad) tillåter en förökningshastighet för impulsen lika med cirka 64 m / s (motsvarande ledningshastigheten för snabba nervfibrer) - Rengling, 2001. Kollagenfibrillernas starka dipolära ögonblick och deras resonanskapacitet (egenskap som är gemensam för alla peptidstrukturer), liksom MEC: s låga dielektriska konstant, underlättar överföringen av elektromagnetiska signaler. rymdets tre dimensioner, baserat på det relativa arrangemanget mellan kollagenfibriller och celler, i afferent riktning (från ECM till cellerna) eller, tvärtom, efferent.
Allt detta representerar ett MEC-cellkommunikationssystem i realtid och sådana elektromagnetiska biosignaler kan leda till viktiga biokemiska förändringar, till exempel i ben kan osteoklaster inte "smälta" piezoelektriskt laddat ben (Oschman, 2000).
Slutligen bör det betonas att cellen, inte överraskande, producerar kontinuerligt och med en betydande energiförbrukning (cirka 70%) material som nödvändigtvis måste utvisas, mestadels genom exklusiv lagring av protokollagen (biologisk föregångare till kollagen) i specifika vesiklar (Albergati, 2004).
De allra flesta ryggradsdjur vävnader kräver samtidig närvaro av två vitala egenskaper: styrka och elasticitet. Ett verkligt nätverk av elastiska fibrer, som ligger inuti ECM för dessa vävnader, gör det möjligt att återgå till de ursprungliga förhållandena efter starka drag.De elastiska fibrerna kan öka töjbarheten för ett organ eller en del av det med minst fem gånger. Långa, oelastiska kollagenfibrer varvas mellan de elastiska fibrerna med den exakta uppgiften att begränsa "överdriven deformation på grund av vävnadens dragkraft. L"elastin representerar huvudkomponenten i elastiska fibrer. Det är ett extremt hydrofobt protein, cirka 750 aminosyror i längd, eftersom kollagen är rikt på prolin och glycin men till skillnad från kollagen är det inte glykat och innehåller många hydroxiprolinrester och inte hydroxylisin. Elastin framstår som ett verkligt biokemiskt nätverk av oregelbundet tredimensionell form, sammansatt av fibrer och lameller som genomsyrar ECM för alla bindväv. Det finns i särskilt stora mängder i blodkärlen med elastiska egenskaper (det är proteinet i ECM mer finns i artärerna och representerar mer än 50% av aortans totala torrvikt), i ligamenten, i lungan och i huden. I dermis, i motsats till vad som händer med kollagen, tenderar densiteten och volymen av elastin att öka med tiden, men det gamla elastinet verkar vanligtvis svullet, nästan svullet, ofta med ett fragmenterat utseende och med en minskning av komponenten. "Amorf" (Pasquali Rochetti et al, 2004). Glatta muskelceller och fibroblaster är de största producenterna av dess föregångare, tropoelastin, som utsöndras i de extracellulära utrymmena.
Andra artiklar om "Kollagen och elastin, kollagenfibrer i den extracellulära matrisen"
- Extracellulär matris
- Fibronektin, glukosaminoglykaner och proteoglykaner
- Betydelsen av den extracellulära matrisen i cellulär jämvikt
- Förändringar av den extracellulära matrisen och patologier
- Bindvävnad och extracellulär matris
- Deep fascia - Bindvävnad
- Fasciala mekanoreceptorer och myofibroblaster
- Deep fascia biomekanik
- Hållning och dynamisk balans
- Tensegrity och spiralformade rörelser
- Nedre extremiteter och kroppsrörelse
- Ställstöd och stomatognatisk apparat
- Kliniska fall, posturala förändringar
- Kliniska fall, hållning
- Postural utvärdering - Kliniskt fall
- Bibliografi - Från den extracellulära matrisen till hållningen. Är kopplingssystemet vår sanna Deus ex machina?
